Словом, процесс «считывания» нуклеотидной последовательности молекулы РНК, приводящий к образованию белковой молекулы с соответствующей аминокислотной последовательностью, оказался организованным совершенно иначе и намного сложнее, чем процессы копирования молекул нуклеиновых кислот.

Взять хотя бы то, что отнюдь не все типы молекул РНК, находящиеся в клетке, несут информацию о первичной структуре каких-нибудь белковых молекул. Молекулы РНК с такой функцией называют информационной РНК. Есть, однако, и иного типа молекулы РНК, играющие первостепенную роль как раз в процессе сопоставления каждому триплету информационной РНК соответствующей ему аминокислоты. Этот тип молекул РНК носит название транспортной РНК.

Такое название, на наш взгляд, не вполне точно отражает функцию этих молекул. Может сложиться впечатление, что это молекулы-«подвозчики», в то время как никакой специальной деятельности по перемещению аминокислот к информационной РНК они не выполняют. Правильнее, по-видимому, рассматривать их как своеобразные молекулы-«переводчики». Судите сами. В клетке есть двадцать типов молекул транспортной РНК — по числу аминокислот, используемых в белковом синтезе. Каждая из аминокислот может образовать некоторое промежуточное соединение со «своей» транспортной РНК. При этом само «узнавание» аминокислотой подходящей молекулы транспортной РНК не происходит непосредственно: и в этом случае нет никаких сил специфического сродства двух молекул, которые определяли бы подобное связывание. Эту функцию выполняет специальный фермент — аминоацилсинтетаза. Ферментов этого типа в клетке также двадцать.

Мы уже много говорили о специфичности ферментов, так что первый этап акта связывания аминокислоты с молекулой подходящей транспортной РНК — образование промежуточного комплекса фермента со «своей» аминокислотой — вполне понятен. Однако аминоацилсинтетаза обладает еще одним типом специфичности: она способна также «узнавать» и соответствующую данной аминокислоте транспортную РНК. «Захватив» молекулу аминокислоты, фермент взаимодействует с определенным участком молекулы транспортной РНК и присоединяет к ней молекулу аминокислоты. Обратите внимание, что на этом этапе единственным элементом, наделенным способностью к «узнаванию», является именно белок — фермент аминоацилсинтетаза, обладающий избирательным сродством, с одной стороны, к определенной аминокислоте, с другой — к молекуле соответствующей ей транспортной РНК.

Образование комплекса аминокислоты с молекулой транспортной РНК без посредничества ферментов совершенно невозможно. Ибо если бы даже эта парочка и научилась «распознавать» друг друга (такое вполне мыслимо), то соединяющая их связь уж никак не могла бы возникнуть сама по себе. На ее образование нужно затратить некоторое количество энергии, а реакции такого типа, как мы знаем, в организме выполняются только при участии ферментов.

Итак, первый этап биосинтеза белковой молекулы завершен: аминокислота прочно связана с соответствующей транспортной РНК. Важнейший же инструмент второго этапа — сравнительно крупные частицы, называемые рибосомами (мы уже упоминали о них, когда шла речь о процессах самосборки). Конечно же, «крупные» они только по молекулярным масштабам: рибосома примерно в сто раз «тяжелее» средней белковой молекулы. Ее размер — около двухсот ангстрем. Рибосома состоит из двух неравных субъединиц, различающихся по величине примерно вдвое. «Материал», из которого построены рибосомы, — это белки и РНК, но опять-таки РНК совершенно особого типа.

Рибосомная РНК, так же как и транспортная, не содержит информации об аминокислотной последовательности каких-либо белков; кстати, и вообще не очень понятно, зачем она присутствует в рибосомах (как видите, молекулярная биология тоже кое-чего не знает!).

Термин «инструмент», примененный нами выше в отношении рибосомы, возможно, не очень точен. Правильнее было бы, наверное, назвать ее рабочим столом, на котором идет синтез белка. Происходит это следующим образом. Рибосома связывается с нитью информационной РНК в том месте, где начинается запись аминокислотной последовательности некоторого белка. Механизм «узнавания» этого места легко себе вообразить: в состав рибосомы входит РНК, и участок, комплементарный какой-то «метке» на информационной РНК, может уже известным нам образом связаться с упомянутой «меткой». После этого рибосома готова к приему первого комплекса транспортной РНК с аминокислотой.

Этот комплекс взаимодействует как с самой рибосомой, так и с триплетом информационной РНК, следующим за «меткой». «Сцепление» транспортной РНК с информационной основано на том, что в определенной части структуры молекулы транспортной РНК есть так называемый антикодон — тройка оснований, комплементарная триплету, — который кодирует данную аминокислоту в информационной РНК. Взаимодействия, возникающие внутри комплекса рибосомы с обеими молекулами, приводят к некоторым его перестройкам. Молекула аминокислоты отщепляется от молекулы транспортной РНК и связывается с рибосомой; последняя, в свою очередь, несколько перемещается вдоль молекулы информационной РНК. После этого транспортная РНК отделяется.

(Такой образ действий молекулы транспортной РНК позволяет понять происхождение другого варианта ее названия — «мессенджер-РНК», или просто «мессенджер». О том, что это иноязычное заимствование, нечего и говорить. Остается только объяснить, откуда он взялся.

«Стэнли Мак-Брайд еще раз взглянул на часы. Со времени звонка Мейсона прошло уже около двадцати минут, но посыльный все еще не появлялся. Если он не придет в течение последующих трех минут, Стэнли вынужден будет покинуть „Карлтон-отель“: он знает, что полиция не слишком снисходительна к нарушителям сухого закона.

В дверь постучали. Со вздохом облегчения Стэнли поднялся из кресла. На пороге стоял посыльный в расшитой галунами курточке:

— Пакет для вас, сэр…»

Так вот, если подобного рода сочинения читать в английском оригинале, то выяснится, что этот самый посыльный с его непременными галунами и есть мессенджер. Вот откуда берет свое начало термин «мессенджер-РНК»; понятно, что и к нему могут быть предъявлены те же упреки, которые страницей раньше мы предъявляли к выражению «транспортная РНК».)

В результате перемещения рибосомы напротив того места, где происходит посадка на нее транспортной РНК, оказывается уже другой триплет, и теперь та же история повторяется с новой молекулой транспортной РНК. Различие заключается единственно в том, что «доставленная» ею молекула аминокислоты при участии специальных ферментов вовлекается в образование пептидной связи с уже имеющейся на рибосоме аминокислотой. Опять сдвиг рибосомы относительно молекулы информационной РНК ровно на один триплет, опять с рибосомой связывается новая молекула транспортной РНК, к которой «прикреплена» очередная аминокислота, и так далее. До того момента, когда рибосома дойдет до очередной «метки» на молекуле информационной РНК, «метки», сигнализирующей окончание последовательности белковой молекулы. Затем рибосома отделяется от нити РНК, а готовая белковая молекула — от рибосомы; синтез завершен.

Иными словами, если уж сравнивать процесс синтеза белковой последовательности на матрице информационной РНК, как это часто делается в популярной литературе, с переводом с одного языка на другой, то нужно говорить о двойном переводе: сначала, скажем, японский текст с помощью японско-английского словаря переводится на английский язык, после чего уже с помощью англо-русского словаря — на русский.

Образование комплекса аминокислоты с транспортной РНК является, по этой схеме, лишь первым этапом перевода, а роль «словаря» здесь выполняет набор обоюдоспецифичных ферментов. (Возможно, некоторые из наших читателей, разобравшись в описанном процессе, еще раз посетуют на излишнюю сложность и запутанность молекулярных механизмов биологического кодирования. Но, во-первых, все эти механизмы — повторим еще и еще раз — обслуживаются практически никогда не ошибающимися ферментами, а во-вторых, попробуйте-ка сами перевести без ошибок хотя бы несколько японских фраз!)