В настоящее время больше принята другая точка зрения, согласно которой инсулин выполняет более общую функцию. Дело в том, что клеточная мембрана — не просто пассивная граница между клеткой и внешним миром, не просто барьер с микроскопическими отверстиями, через которые могут проникнуть одни молекулы и не могут другие.

В предыдущей главе, рассказывая об ионах натрия и калия, я заметил, что большинство ионов калия сосредоточены в клетке, а большинство ионов натрия остаются за ее пределами, хотя оба вида ионов свободно проникают сквозь клеточные мембраны.

Очевидно, у клетки есть какой-то механизм, позволяющий одним молекулам или ионам проникать сквозь мембрану, в то время как другие такого же размера через нее не проходят. Более того, молекулы или ионы могут проходить через мембрану только в одном направлении. Такой процесс, неизбежно влекущий за собой затраты энергии, не может выполняться мертвой клеткой, и называется он активным транспортиртом. Некоторые ученые считают, что в мембране существуют особые белки — пермеазы, которые обеспечивают односторонний транспорт ионов через мембрану.

Точно установлено, что глюкоза попадает в клетки при помощи активного транспортирта. Она проникает в клетки кишечника из пищеварительного тракта намного быстрее подобных ей сахаров даже меньшего размера. С такой же быстротой и легкостью она попадает из крови в клетки.

Правда, средством, используемым для этой цели, может быть снижение концентрации глюкозо-6-фосфата в клетке, что приведет к дополнительному захвату ею глюкозы. Однако биохимики, придерживающиеся второй точки зрения, утверждают, что быстрое проникновение глюкозы в клетку зависит от клеточной мембраны. Они утверждают, что молекулы инсулина, взаимодействуя с клеточной мембраной, изменяют ее свойства.

Лично мне больше по душе вторая точка зрения: если она верна, то можно объяснить деятельность гормонов вообще. Каждый гормон, взаимодействуя с мембраной клетки, способен управлять скоростью прохождения различных веществ через нее и тем самым контролировать функции всего организма.

Глава 11

Эти подвижные белки

В начале предыдущей главы я упомянул, что органические компоненты пищи делятся на три группы. Я рассказал об одной из этих групп: углеводах. Далее логично было бы перейти к белкам, потому что их метаболизм в организме происходит параллельно с метаболизмом углеводов.

Как правило, молекулы белков крупные и расщепляются при помощи кислот или ферментов. Таким же образом претерпевают изменение крупные молекулы крахмала или целлюлозы. Однако углеводы расщепляются на один тип молекул — глюкозу. Белки же расщепляются на несколько разных типов молекул. В основном это аминокислоты, о которых уже говорилось в главе 7. В белках содержатся девятнадцать различных аминокислот.

Аминокислоты, встречающиеся в природе, кроме углерода, водорода и кислорода, содержат атомы азота. В три из них включены также атомы серы. Все аминокислоты обладают сходными свойствами, различающимися только в деталях. Молекула каждой аминокислоты содержит центральный атом углерода, к которому с одной стороны прикреплена аминогруппа, состоящая из атома азота и двух атомов водорода и обладающая щелочными свойствами, а с другой стороны — карбоксильная группа, состоящая из атома углерода, двух атомов кислорода и атома водорода, обладающая кислотными свойствами. Отсюда происходит название «аминокислота». К центральному атому углерода также прикреплен один атом водорода, а четвертую и последнюю связь соединяет центральный атом углерода с более или менее сложной группой атомов — боковой группой. Именно она различается у каждой из девятнадцати аминокислот.

Различные аминокислоты можно связать в цепь, соединив аминогруппу одной с карбоксильной группой другой. «Двойная аминокислота», полученная в результате слияния двух кислот, будет с одной стороны иметь свободную карбоксильную группу, а с другой — аминогруппу. Удлинение цепи может продолжаться с обеих сторон. Это не зависит от того, сколько аминокислот вступают в реакцию, если только оба конца аминокислотной цепочки не соединяются, образуя круг.

Серии аминокислот образуют единую цепочку, от которой отходят боковые группы. Каждая боковая группа обладает индивидуальными химическими свойствами, и общие свойства аминокислотной цепи зависят от распределения этих групп вдоль цепи. Это, в свою очередь, зависит от того, в каком порядке соединяются аминокислоты. Изменение последовательности порядка аминокислот в цепи неизменно приводит к иному распределению боковых групп и, как следствие, к изменению свойства всей аминокислотной цепи.

Количество вариантов соединения сотен и тысяч аминокислот поистине невероятно. Молекула белка, состоящая всего из девятнадцати различных аминокислот, может создаваться 120 000 000 000 000 000 различными путями. В действительности же в единые белковые молекулы соединяются не девятнадцать, а сотни и тысячи аминокислот.

Неудивительно, что существует бесчисленное множество разновидностей белков. У каждого живого существа есть свой набор белков, у каждого человека в тысячах реакций могут принимать участие тысячи различных белков. Сложность строения белков и некоторых родственных им соединений обусловливает всю подвижность и многообразие жизни. Даже мельчайшее различие в расположении аминокислот в белковой молекуле, как я уже отмечал в главе 7, может оказать важное воздействие на организм.

Даже если бы белки из пищи усваивались организмом в неизменном виде, чего не происходит, поскольку их молекулы слишком крупны, то они не принесли бы нам пользы. Белки быка не похожи на белки человека, а белки травы не имеют ничего общего с белками быков. Проникновение из желудочно-кишечного тракта в кровь чужеродных белков может нанести вред организму и даже вызвать смерть. Об этом будет подробнее рассказано в следующих главах.

Однако если белковые молекулы, присутствующие в пище, разрушаются до аминокислот, а те, попав в организм человека, соединятся в иной последовательности, образуя белки человека, то все будет в порядке. Именно так и происходит.

Оказавшись в желудке, пища смешивается с кислым желудочным соком. Кислота вызывает медленный гидролиз белковых молекул, но в желудочном соке также содержится фермент пепсин, который ускоряет процесс гидролиза.

Соседние аминокислоты в цепи объединены пептидными связями. Обычная кислота, находящаяся в желудке, может вызвать гидролиз любой пептидной связи, но пепсин вызывает гидролиз лишь связей между определенными аминокислотами.

Подвергнувшись воздействию пепсина и кислоты, молекулы белков, будучи расщепленными на пока еще довольно крупные фрагменты, покидают желудок и попадают в тонкую кишку. Эти фрагменты представляют собой также аминокислотные цепочки, только эти цепочки относительно малы по сравнению с цепями белков. В отличие от белков они называются пептидами.

В двенадцатиперстной кишке пептиды смешиваются с соком поджелудочной железы, который содержит два фермента — они, как и пепсин, являются протеазами, то есть ферментами, ускоряющими гидролиз пептидных связей. Это трипсин и химотрипсин. Каждый из них вызывает гидролиз только определенных пептидных связей. Однако пептидные связи, расщепляемые трипсином и химотрипсином, отличаются от тех, которые подвластны пепсину. Более того, даже эти два фермента также расщепляют разные пептидные связи.

В итоге пептидные связи, устоявшие перед пепсином и медленно действующим желудочным соком, быстро разрушаются под воздействием трипсина и химотрипсина. Прежде чем пища пройдет в глубь тонкой кишки, она уже будет представлять смесь пептидов, состоящих из двух, трех или четырех аминокислот.

Кишечный сок содержит многообразие катепсинов — специальных ферментов для гидролиза этих мелких пептидов, и на этой стадии белки наконец-то полностью расщепляются на отдельные аминокислоты, которые усваиваются организмом.