В основе генетической устойчивости к заболеваниям лежат разнообразные механизмы, в том числе и неиммунологические. Белые леггорны, например, устойчивы к белому поносу потому, что имеют более совершенную терморегуляцию; устойчивость скота зебу к клещевым заболеваниям обусловлена более толстой кожей и особенностями кожных выделений, которые отпугивают клещей. Чувствительность к оспе у лиц с группами крови А и AB связана с общностью антигена А человека и антигенов вируса оспы. Поэтому лица с группами крови В и О(Н) легче переносят оспу.

  Перенесение генетических представлений в область иммунологии позволило советскому учёному В. П. Эфроимсону сформулировать эволюционно-генетическую концепцию иммуногенеза, объясняющую внутривидовое антигенное разнообразие и гетерогенность антител по специфичности. Каждая здоровая зрелая в иммунологическом отношении особь способна к иммунному ответу на тканевые антигены особи с другим генотипом. Таким образом, тканевая несовместимость — универсальная биологическая закономерность. Лишь однояйцевые близнецы и животные одной чистой линии не разделены барьером тканевой несовместимости, выраженность которой зависит от степени несходства генотипов донора и реципиента. Для успешных пересадок органов и тканей, переливаний крови и клеток костного мозга очень важно снизить до минимума величину этого несходства путём подбора совместимого донора. Изучение клеточных антигенов, их наследования и разнообразия, их обнаружение (типирование) — это те разделы И. , которые особенно важны для трансплантологии, трансфузиологии, иммуногематологии и клинической иммунологии. См. также Иммунология.

  Лит.: Медведев Н. Н., Линейные мыши, Л., 1964; Хатт Ф., Генетика животных. пер. с англ., М., 1969; Эфроимсон В. П., Иммуногенетика, М., 1971; Hildemann W. Н., Immunogenetics, San Francisco, 1970.

  А. Н. Мац, О. В. Рохлин.

Трёхмерное изображение зависимости жизнеспособности макроорганизма от его устойчивости к патогенным агентам и от вирулентности возбудителя.

Иммуноглобули'ны (Ig), глобулярные белки, содержащиеся в сыворотке крови позвоночных животных и человека. И. образуют группу близких по химической природе соединений, в состав которых входят также углеводы. По-видимому, все И. являются антителами к каким-либо антигенам. Известно 5 классов И. человека: G, М, A, D, Е (см. табл.). Наиболее полно изучены И. класса G (IgG). Их молекулы построены из двух идентичных лёгких (молекулярная масса 22000) и двух идентичных тяжёлых (молекулярная масса 55000—70000) полипептидных цепей, скрепленных дисульфидными связями (см. рис.). При расщеплении протеолитическими ферментами (например, папаином) молекула И. распадается на три части: два одинаковых фрагмента (обозначаются Fab), каждый из которых сохраняет способность к связыванию с антигеном, и фрагмент (обозначается Fc), способствующий прохождению И. через биологические мембраны. Все три фрагмента соединены короткими гибкими участками, расположенными в середине тяжёлой цепи. Гибкость позволяет молекулам И. оптимально присоединяться к антигенам, имеющим разное пространственное строение. Участки молекулы, ответственные за связывание с антигеном (активный центр), образованы N-кoнцевыми (несут на конце аминогруппу — NH₂) отрезками тяжёлых и лёгких цепей. Последовательность аминокислот в этих отрезках специфична для каждого IgG, в других участках цепей она почти не варьирует. На основании различий в строении тяжёлых цепей И. относят к определённым классам.

  Особенности разных классов иммуноглобулинов здорового человека

  Большинство антител находится главным образом среди IgG (применяемые в лечебных целях препараты гамма-глобулинов состоят преимущественно из IgG). IgM эволюционно наиболее древние И.; они синтезируются на первых стадиях иммунной реакции. Их молекулы состоят из 5 мономерных субъединиц, каждая из которых напоминает молекулу IgG. Для IgA характерна способность проникать в различные секреты (слюну, молозиво, кишечный сок), где они встречаются в полимерной форме. Антитела, участвующие в аллергических реакциях (см. Аллергия), относятся к недавно открытым IgE.

  И. синтезируются лимфатическими клетками. При некоторых поражениях этих клеток в крови и моче накапливается большое количество так называемых миеломных И., которые, в отличие от И. здорового организма, однородны по составу. См. также Иммунология и Иммуногенетика.

  Лит.: Гауровиц Ф., Иммунохимия и биосинтез антител, пер. с англ., М., 1969: Незлин Р. С., Биохимия антител, М., 1966; Портер Р., Структура антител, в сборнике: Молекулы и клетки, в. 4, пер. с англ., М., 1969; Kabat Е. A., Structural concepts in immunology and immunochemistry, N. Y., 1968.

  Р. С. Незлин.

Схема молекулы иммуноглобулина G. Показаны две тяжёлые и две лёгкие полипептидные цепи, соединённые межцепьевыми дисульфидными связями. Лёгкая цепь состоит из 2, тяжёлая — из 4 структурных единиц (петель), образованных внутрицепьевыми дисульфидными связями. Жирными линиями обозначены N-кoнцевые участки цепей, стрелкой — участок, чувствительный к протеолитическому расщеплению, в результате которого молекула распадается на два Fab —фрагмента, сохраняющих активность антител, и на Fc —фрагмент.

Иммунодиагно'стика (от иммунитет и диагностика), раздел практической иммунологии, задача которого — распознавание инфекционных болезней при помощи серологических реакций (бактериолиза, агглютинации, преципитации и др.), а также аллергических диагностических проб. Серологическими реакциями пользуются также при определении групп крови и в судебной медицине для выяснения принадлежности крови человеку или тому или иному виду животных.

  И. используется в ветеринарной практике для распознавания многих инфекционных болезней животных, а также выявления больных животных и микробоносителей. Для диагностики туберкулёза, бруцеллёза, сапа И. осуществляется систематически, в плановом порядке.